La Mioglobina y el Citocromo B562, hacen parte de las proteínas Hémicas, las cuales intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y la fotosíntesis.

Estas proteínas poseen como grupo prostético un Tetrapirrol cíclico o grupo Hem, conformado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes alfa metileno. En el centro de este anillo existe un átomo de Hierro ferroso (Fe⁺²). En el caso del citocromo la oxidación y reducción del átomo de hierro son esenciales para la actividad biológica. Para la Mioglobina y la hemoglobina la oxidación del Fe⁺² destruye su actividad biológica.
 
 

aMioglobina:  Mioglobina es una proteína globular, constituida por una sola cadena peptídica de 153 aminoácidos con peso molecular de 17KDa, su función es liberar oxígeno en las mitocondrías de las células musculares para la síntesis de ATP dependiente de oxígeno.
 

aa-Hélices El 75% de los residuos de la Mioglobina se distribuyen en ocho segmentos en a-hélices, numeradas comúnmente de la A a la H. Los residuos se designan con la letra de la a-Hélice en la que están ubicados y la posición desde el grupo amino terminal de dicha hélice.
 
 

A		B		C		D
E		F		G		H

 

aGrupo Hem : El grupo Hem se localiza entre las a-hélices E y F orientado con los grupos polares propionato hacia la superficie, el resto del grupo se orienta hacia el interior hidrofóbico de la molécula.

El átomo de hierro se mantiene unido a la a-hélice F, mediante un enlace en su quinta posición de coordinación con el resíduo HisF8 y se mantiene próximo a la cadena a-hélice E, mediante interacciones de tipo polar con el residuo HisE7.
 
 

Hem-Desoxya		aHisF8		aHis E7
Hem-Oxy a		aHisF8		aHis E7

En la mioglobina no oxigenada, el hierro del Hem se encuentra aproximadamente 0.03nm fuera del  plano del grupo en dirección a la HisF8. La oxigenación de la Mioglobina produce el movimiento del átomo de Hierro, ya que el oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0.01nm fuera del plano del Hem.

Este movimiento en el anillo Hem produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación del oxigeno en las células deficientes de oxígeno, en donde este se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP.